과학자들은 파킨슨 병의 분자 기작을 수정했다.

고분자 형태로 존재하며, 독성 아밀로이드 예금을 형성하기 위해 건강한 세포로 파킨슨 병에서 아밀로이드 예금의 형성에 대한 책임 시누 클레인 단백질은, 정상적인 단백질 복합체에서 철수 먼저 필요하다.

신경 퇴행성 질환은 일반적으로 아밀로이드 형성과 관련이 있습니다. 단백질 분자의 올바른 기능은 전적으로 그것의 공간적 포장 또는 접힘에 달려 있으며, 단백질의 3 차원 구조에서의 위반은 보통 다양한 정도의 질병을 일으킨다. 재사용의 또 다른 방법은 단백질 분자의 상호 부착과 궁극적으로 세포를 파괴하는 침전물 인 아밀로이드 가닥의 형성을 초래할 수 있습니다.

신경 세포에서 파킨슨 병 아밀로이드 축적의 경우,라는 루이 몸은 주로 단백질 알파 - 시누 클레인로 구성되어 있습니다. 꽤 긴 시간은 알파 - 시누 클레인이 잘 용해 단량체 형태의 건강한 신경 세포에 존재하는 것으로 생각하지만, 3D 구조의 위반의 분자 (예를 들어, 인해 돌연변이가)에 미친 듯이 미친 듯이 및으로 올리고머 시작되었다 - 아밀로이드 침전물을 형성하는 단지로 뭉쳤다.

보스턴의 브리검 병원 (Brigham Hospital)과 하바드 의과 대학 (Harvard University of Medicine)의 연구원들은이 모든 것이 다년생 오해라고 주장한다. 건강한 세포에는 synuclein의 단일 분자는 없지만 수용체가 매우 큰 큰 복합체가 있다고 생각합니다. 이 상태에서 단백질은 통제되지 않은 "자체 접착"과 강수로부터 보호됩니다.

Synuclein은 과학 공동체를 오랫동안 이끌어 냈습니다. 저자가 Nature 지에 글을 쓰면서 과학자들은 스스로를 비난하고있다. Synuclein은 매우 엄격한 방법으로 오래 동안 처리되어 왔습니다. 그 특성 중 하나는 온도 변성 및 화학 세제에 대한 내성입니다. 끓을 때도 응고하지 않으며 침전하지 않습니다. (삶은하면 어떻게이 모든 사람에게 알려져, 단백질 발생 -. 계란을 삶아 정도로) 대부분이의 때문에, 모두가 살아있는 세포에 그렇게 올리고머 쉽게 얻을 가을되지 않습니다 쉽게 용해 단일 분자의 형태로되어 있다고 믿고 침전물에서. 보기의 순수 기술적 관점에서 세포의 가혹한 조건에 할당하는 것이 더 쉽습니다, 그것은 분자간 상호 작용을 위반 따라서는 항상 하나의 단량체 분자로 볼 수 있습니다. 과학자들은 부드러운 기술을 사용하여 생물학적 물질에서이 단백질을 얻기 위해 시도 할 때, 그들은 건강한 세포에 시누 클레인, 사량으로 존재하는 각각 다른 네 개의 단백질 분자와 연결되어있는 것을 발견했다.

또한 연구원들이 박테리아와 단백질을 생산하기보다는 인간의 혈액과 신경 조직 세포를 이용하여 synuclein을 분리하고 연구하는 것이 중요합니다. 실험에 따르면 4 분자 형태의 단백질은 응집과 침전에 매우 강하다는 것을 보여주었습니다 : 10 일 동안 지속 된 전체 실험 동안, synuclein 사량 체는 아밀로이드를 형성하는 어떠한 경향도 보이지 않았습니다. 반대로, 며칠 내에 시누 클레인 단량체가 특징적인 클러스터를 형성하기 시작하여 실험의 끝에서 실제 아밀로이드 가닥으로 형성되었다.

결과적으로, 연구자들은 침전시키기 위해, 시클 뉴린은 먼저 테트라머릭 착물을 남겨 두도록 단량체 화되어야한다고 결론 내렸다. 따라서, 파킨슨 병에서 사용되는 일반적인 치료법을 다시 생각할 필요가 있습니다. 이전 노력이 중합 시누 클레인을 방지하기 위해로 이동 한 경우, 결과의 빛이 그 반대의 역할을하는 것이 필요하다 : 그들은 무차별 차단에 기회를 얻지 않도록 고분자 상태의 "건강"의 단백질을 유지하고 량체 단지에서 분자의 출구를 방지하고 악명 높은 아밀로이드 침전물의 형성.

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