단백질 대사 : 단백질과 그 필요성

단백질은 주요하고 가장 중요한 제품 중 하나입니다. 이제 에너지 비용으로 단백질을 사용하는 것이 비합리적임을 알게되었습니다. 왜냐하면 아미노산이 분해되어 많은 산성 라디칼과 암모니아가 형성되어 어린이의 신체에 무관심하기 때문입니다.

단백질이란 무엇인가?

인체에는 단백질이 없습니다. 조직의 붕괴와 함께, 단백질은 다른 중요한 조직과 세포의 단백질 구성을 유지하기 위해 이동하는 아미노산의 방출로 이들로 분열됩니다. 따라서 지방과 탄수화물이 지방을 대체 할 수 없으므로 충분한 단백질을 섭취하지 않으면 신체의 정상적인 성장이 불가능합니다. 또한, 단백질은 필수 아미노산을 함유하고 있으며, 새로 형성된 조직을 만들거나 자기 갱신을 위해 필요합니다. 단백질은 다양한 효소 (소화기, 조직 등), 호르몬, 헤모글로빈, 항체의 필수적인 부분입니다. 근육 단백질의 약 2 %가 지속적으로 업데이트되는 효소로 추정됩니다. 단백질은 다양한 액체 (혈장, 척수, 장의 비밀 등)에서 환경의 지속적인 반응을 유지하는 데 참여하여 완충제의 역할을합니다. 마지막으로, 단백질은 에너지의 원천입니다. 1g의 단백질은 완전히 분해되면 16.7kJ (4kcal)를 형성합니다.

단백질 대사의 연구를 위해, 질소 평형 기준은 수년간 사용되어왔다. 이를 위해 음식에서 나오는 질소의 양과 분변으로 소실되어 소변으로 배설되는 질소의 양을 결정하십시오. 대변이있는 질소 성 물질이 소실되면 단백질 소화 정도와 소장에서의 재 흡수 정도가 판단됩니다. 음식 질소와 대변 및 소변과의 배출량의 차이에 따라 새로운 조직의 형성 또는 자체 재생에 대한 소비량이 판단됩니다. 출생 직후의 어린이들, 또는 작고 미성숙 한 어린이들에게서, 특히 단백질이 모유의 단백질이 아닌 경우, 식품 단백질의 동화 시스템의 불완전 성은 질소 이용이 불가능하게 할 수 있습니다.

위장관 기능의 형성시기

나이, 달	FAO / VOZ (1985)	OON (1996)
0-1	124	107
1-2	116	109
2-3	109	111
3 ^	103	101
4-10	95-99	100
10-12	100-104	109
12-24	105	90

성인의 경우 일반적으로 배설되는 질소의 양은 음식과 함께 공급되는 질소의 양과 같습니다. 대조적으로, 아이들은 양의 질소 균형을 가지고있다. 즉, 음식과 함께 공급되는 질소의 양은 대변과 소변으로 항상 손실을 능가한다.

영양 질소의 유지 및 신체의 이용은 연령에 따라 다릅니다. 음식에서 질소를 유지하는 능력은 평생 동안 지속되지만 어린이에게는 가장 좋습니다. 질소 보유 수준은 성장 속도와 단백질 합성 속도에 해당합니다.

다양한 연령대의 단백질 합성 속도

연령대	나이	합성 비율, g / (kg • day)
낮은 체중의 신생아	1-45 일	17.46
인생의 두 번째 해의 아이	10-20 개월	6.9
성인	20-23 년	3.0
고령자	69-91 년	1.9

식품 단백질의 특성, 영양의 정상화에 고려

생체 이용률 (흡수) :

• 100 (Npost-Nout) / Npost,

여기서 Npost는 질소 공급; Nvd- 질소, 대변과 격리.

순 회복 (NPU %) :

• (Npn-100 (Nsn + Nvc)) / Npn,

Ninj는 음식의 질소입니다.

Nst - 대변 질소;

Nmh는 소변 질소입니다.

단백질 효율 계수 :

• 쥐에 대한 표준화 된 실험에서 먹은 단백질 1g 당 체중이 더해졌습니다.

아미노산 "빠름":

• 100 Akb / 아케,

여기서, Akb - 주어진 단백질에서 주어진 아미노산의 함량, mg;

아케 (Ake) - 참조 단백질에서이 아미노산의 함량, mg.

"빠른"개념의 개념과 "이상적인 단백질"의 개념을 예로 들면 우리는 "빠른"특성과 여러 식품 단백질의 활용에 대한 데이터를 제공합니다.

일부 식품 단백질의 "아미노산 속도"와 "깨끗한 이용"의 지표

단백질	Skor	재활용
Mais	49	36
밀레	63	43
쌀	67	63
밀	53	40
콩	74	67
전체 달걀	100	87
여성용 우유	100	94
젖소 우유	95	81

권장 단백질 섭취량

단백질의 구성 및 영양 가치의 근본적인 차이를 고려할 때, 조기에 단백질 공급량을 계산할 때 가장 높은 생물학적 가치의 단백질 만 생산되며, 이는 우유의 단백질과 영양 가치가 매우 비슷합니다. 이는 아래에 제시된 권장 사항 (러시아의 WHO 및 M3)에도 적용됩니다. 전체 단백질 요구량이 다소 낮은 노년층과 성인에 관해서는 여러 종류의 식물 단백질로식이를 풍부하게 할 때 단백질 품질의 문제가 만족스럽게 해결됩니다. 다양한 단백질의 아미노산과 혈청 알부민이 혼합 된 장의 chyme에서 최적에 가까운 아미노산 비율이 형성됩니다. 단백질 품질의 문제는 거의 독점적으로 한 종류의 식물성 단백질을 섭취 할 때 매우 심각합니다.

러시아의 단백질 배급은 해외 위생 규정 및 WHO위원회와 다소 다르다. 이는 최적의 제공 기준에 대한 몇 가지 차이 때문입니다. 수년에 걸쳐 이러한 직책과 다양한 과학 학교가 수렴되었습니다. 차이점은 러시아와 WHO 과학위원회에서 채택 된 다음의 권고 표에 의해 설명된다.

10 세 미만 어린이에게 권장되는 단백질 섭취량

지표	0-2 개월	3-5 개월	6-11 개월	1 ~ 3 년	3-7 년	7-10 세
전체 단백질, g	-	-	-	53	68	79
단백질, g / kg	2.2	2.6	2.9	-	-	-

어린 아이들의 안전한 단백질 섭취 수준, g / (kg • day)

나이, 달	FAO / VOZ (1985)	OON (1996)
0-1	-	2.69
1-2	2.64	2.04
2-3	2.12	1.53
3 ^	1.71	1.37
4-5	1.55	1.25
5-6	1.51	1.19
6-9	1.49	1.09
9-12	1.48	1.02
12-18	1.26	1.00
18 ~ 24 세	1.17	0.94

식물 및 동물 단백질의 다른 생물학적 가치를 고려하여, 사용 된 단백질의 양과 동물 단백질 또는 하루에 소비되는 단백질의 총량에서 차지하는 비중 모두에서 배급을 수행하는 것이 일반적입니다. 한 예가 러시아의 M3 단백질 배급에 관한 표이다 (1991).

소비를위한 권고에서의 식물성 단백질과 동물성 단백질의 비율

단백질	11-13 세		14-17 세
	소년들	여자애들	소년들	여자애들
전체 단백질, g	93	85	100	90
동물을 포함해서	56	51	60	54

합동 FAO / WHO 전문가 그룹 (1971)은 암소 우유 단백질 또는 계란 단백질로 계산 된 안전한 단백질 섭취 수준이 성인 남성의 경우 체중 kg 당 0.57g이고 여성의 경우 하루 0.52g / kg이라고 간주합니다. 안전 수준은 생리적 요구를 충족시키고이 인구 집단의 거의 모든 구성원의 건강을 유지하는 데 필요한 양입니다. 어린이의 안전한 섭취 수준은 성인보다 높습니다. 이는 어린이들에게 조직의자가 재생이보다 활발하게 이루어지기 때문입니다.

유기체에 의한 질소의 동화는 단백질의 양과 질에 달려 있다는 것이 입증되었습니다. 후자의 경우, 단백질의 아미노산 조성, 특히 필수 아미노산의 존재를 이해하는 것이 더 정확합니다. 단백질과 아미노산 모두에서 어린이의 필요성은 성인보다 훨씬 높습니다. 아이가 어른보다 약 6 배 많은 아미노산을 필요로한다고 추정됩니다.

필수 아미노산 (단백질 1g 당 mg)

아미노산	아이들			성인
	최대 2 년	2-5 년	10-12 세
히스티딘	26 일	19	19	16
이소 레신	46	28	28	13 일
Leycin	93	66	44	19
라이신	66	58	44	16
메티오닌 + 시스틴	42	25 명	22	17 일
페닐알라닌 + 티로신	72	63	22	19
쓰 레오 닌	43	34	28	9 일
트립토판	17 일	11 일	9 일	5
발린	55	35 세	25 명	13 일

이 표에서 볼 수 있듯이, 아미노산에 대한 어린이의 필요성은 더 높을뿐만 아니라 생체 아미노산에 대한 필요성의 비율이 어른들에 비해 다르다. 또한 혈장과 전혈에서 유리 아미노산의 농도가 다양합니다.

특히 leucine, phenylalanine, lysine, valine, threonine이 필요합니다. 우리가 극히 것을 고려하면 중요한 5 세 미만의 아이들은 필수 아미노산과 히스티딘은 성인 8 개 아미노산 (류신, 이소류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판 및 발린)입니다 있습니다. 생후 첫 3 개월의 소아에서는 cystine, arginine, taurine이 추가되고 조기에는 glycine, 즉 13 개의 아미노산이 중요합니다. 특히 어린 나이에 어린이 영양을 키울 때이를 고려해야합니다. 오직 성장 과정에서 효소 시스템의 점진적 성숙으로 인해, 필수 아미노산의 어린이에 대한 필요성은 점차적으로 감소합니다. 동시에, 어린이의 과도한 단백질 과부하는 성인보다 쉽고, 발달 지연, 특히 신경 정신병학으로 나타날 수있는 아미노산 혈증이 있습니다.

아동 및 성인의 혈장 및 전혈에서의 유리 아미노산 농도, mol / l

아미노산	혈장		전혈
	신생아	성인	1-3 세 어린이	성인
알라닌	0.236-0.410	0.282-0.620	0.34-0.54	0.26-0.40
α- 아미노 부티르산	0.006-0.029	0.008-0.035	0.02-0.039	0.02-0.03
아르기닌	0.022-0.88	0.094-0.131	0.05-0.08	0.06-0.14
아스파라긴	0.006-0.033	0.030-0.069	-	-
아스파라긴산	0.00-0.016	0.005-0.022	0.08-0.15	0.004-0.02
발린	0.080-0.246	0.165-0.315	0.17-0.26	0.20-0.28
히스티딘	0.049-0.114	0.053-0.167	0.07-0.11	0.08-0.10
글리신	0.224-0.514	0.189-0.372	0.13-0.27	0.24-0.29
글루타민	0.486-0.806	0.527	-	-
글루탐산	0.020-0.107	0.037-0.168	0.07-0.10	0.04-0.09
이소 레신	0.027-0.053	0.053-0.110	0.06-0.12	0.05-0.07
Leycin	0.047-0.109	0.101-0.182	0.12-0.22	0.09-0.13
라이신	0,144-0,269	0.166-0.337	0.10-0.16	0.14-0.17
메티오닌	0.009-0.041	0.009-0.049	0.02-0.04	0.01-0.05
Ornitin	0.049-0.151	0.053-0.098	0.04-0.06	0.05-0.09
프롤린	0.107-0.277	0,119-0,484	0.13-0.26	0.16-0.23
세린	0.094-0.234	0.065-0.193	0.12-0.21	0.11-0.30
성경	0.074-0.216	0.032-0.143	0.07-0.14	0.06-0.10
티로신	0.088-0.204	0.032-0.149	0.08-0.13	0.04-0.05
쓰 레오 닌	0.114-0.335	0.072-0.240	0.10-0.14	0.11-0.17
트립토판	0.00-0.067	0.025-0.073	-	-
페닐알라닌	0.073-0.206	0.053-0.082	0.06-0.10	0.05-0.06
시스틴	0.036-0.084	0.058-0.059	0.04-0.06	0.01-0.06

아이들은 성인보다 기아에 더 민감합니다. 어린이 영양에 단백질 부족이있는 국가의 경우, 조기 사망률이 8-20 배 높습니다. 단백질이 항체의 합성에도 필요하기 때문에, 일반적으로 소아에서 영양이 부족할 때 종종 다양한 감염이 발생하여 차례로 단백질의 필요성을 증가시킵니다. 악순환이 생겨났습니다. 최근 몇 년 동안 삶의 처음 3 년 동안, 특히 연장 된 소아의식이 요법에서 단백질 결핍이 돌이킬 수없는 변화를 가져올 수 있다는 것이 입증되었습니다.

많은 지표들이 단백질 대사를 판단하는데 사용됩니다. 따라서, 단백질 함량과 그 분획물의 혈액 (혈장)에서의 결정은 단백질 합성 및 분해 과정의 요약 표현이다.

혈청 내 총 단백질 함량 (g / l)

지표	어머니	탯줄의 피	어린이
			0-14 일	2-4 주	5-9 주	9 주 ~ 6 개월	6 ~ 15 개월
총 단백질	59.31	54.81	51.3	50.78	53.37	56.5	60.56
알부민	27.46	32.16	30.06	29.71	35.1	35.02	36.09
α1- 글로불린	3.97	2.31	2.33	2.59	2.6	2.01	2.19
α1- 지단백질	2.36	0.28	0.65	0.4	0.33	0.61	0.89
α2 글로불린	7.30	4.55	4.89	4.86	5.13	6.78	7.55
α2- 마크로 코 블린	4.33	4.54	5.17	4.55	3.46	5.44	5.60
α2- 합 토글 로빈	1.44	0.26	0,15	0.41	0.25	0.73	1.17
α2- 세룰로 파즈 민	0.89	0.11	0.17	0.2	0.24	0.25	0.39
β- 글로불린	10.85	4.66	4.32	5.01	5.25	6.75	7.81
β2- 지단백질	4.89	1.16	2.5	1.38	1.42	2.36	3.26
β1-시 데로 필린	4.8	3.33	2.7	2.74	3.03	3.59	3.94
β2-A-globulin, ED	42	1	1	3.7	18 일	19.9	27.6
β2-M-globulin, ED	10.7	1	2.50	3.0	2.9	3.9	6.2
γ- 글로불린	10.9	12.50	9.90	9.5	6.3	5.8	7.5

신체의 단백질과 아미노산 규범

이 표에서 알 수 있듯이, 신생아의 혈청 내 총 단백질 함량은 모체의 태반을 통한 단백질 분자의 간단한 여과보다는 활성 합성에 의해 설명되는 모체의 총 단백질 함량보다 낮습니다. 생후 첫 해에는 혈청의 총 단백질 함량이 감소합니다. 특히 2-6 주령의 어린이의 경우 낮은 요금이 적용되며 6 개월부터는 점차적으로 증가합니다. 그러나 어린 학령기에서는 단백질 함량이 어른의 평균보다 다소 낮습니다. 이러한 편차는 소년에게서 더 두드러집니다.

전체 단백질의 함량이 낮을수록 일부 분획의 함량이 낮아집니다. 간에서 발생하는 알부민 합성은 0.4g / (kg-day)으로 알려져 있습니다. 통상의 합성과 제거 (알부민 부분적 장내 루멘에 입사하고, 다시 소변으로 배출 알부민 소량 이용) 전기 영동, 혈청 단백질의 약 60 %에 의해 결정 혈액 혈청 알부민 콘텐츠이다. 알부민의 신생아 비율도 상대적으로 높은 (약 58 %), 그의 어머니 (54 %)에 비해. 이것은 분명히, 그것은 알부민 합성의 결과지만, 어머니의 부분 태반 전송뿐만 아니라, 때문이다. 이어서 생후 첫 해에 총 단백질 함량에 평행 알부민의 감소가있다. γ-globulin 함량의 역학은 알부민과 유사합니다. 특히 γ 글로불린의 낮은 지수는 삶의 전반기 동안 관찰됩니다.

이것은 모체에서 transplacentially 유도 된 γ-globulins의 분해 (주로 β-globulin에 속하는 면역 글로불린)에 의해 설명됩니다. 

자신의 그렐린의 합성은 서서히 성숙하며, 이는 아이의 나이와 함께 느린 성장으로 설명됩니다. α1, α2 및 β-globulins의 함량은 성인의 함량과 상대적으로 조금 다릅니다.

Albumins의 주요 기능은 영양 플라스틱입니다. 알부민의 낮은 분자량 (60,000 미만)으로 인해, 이들은 콜로이드 - 삼투압에 상당한 영향을 미친다. 알부민은 빌리루빈, 호르몬, 미네랄 (칼슘, 마그네슘, 아연, 수은), 지방의 수송에 중요한 역할을, 등등. D. 이러한 이론적 가정은 치료 hyperbilirubinemias 고유 신생아 기간 동안 병원에서 사용된다. 뇌의 - bilirubinemia을 줄이려면 중추 신경계에 독성의 예방을위한 순수한 알부민 제제의 도입을 보여줍니다.

고 분자량 (90 000-150 000)을 갖는 글로불린은 다양한 복합체를 포함하는 복합 단백질을 지칭한다. α1- 및 α2- 글로불린에서 뮤코 및 당 단백질은 염증성 질환에 반영됩니다. 항체의 대부분은 γ-globulins과 관련이 있습니다. γ-globulins에 대한보다 상세한 연구는 여러 분획으로 구성되어 있으며, 그 변화는 여러 질병의 특징 인 것으로 나타났습니다. 즉, 진단 적 중요성도 있습니다.

단백질 함량과 그 소위 스펙트럼, 또는 단백질의 단백질 공식에 대한 연구는 클리닉에서 폭넓게 응용되고 있습니다.

건강한 사람의 몸에서는 알부민이 우세합니다 (약 60 % 단백질). 글로불린 분율의 비율은 기억하기 쉽습니다 : α1-1, α2-2, β3, γ4 부분. 혈구 단백질의 변화 급성 염증성 질환 정상에서 특히 인해 α2로, α-글로불린 함량의 증가에 의해 특징 량 또는 약간 감소 된 감마 글로불린과 알부민의 함량이 증가한다. 만성 염증으로 정상 또는 약간 증가 된 알파 글로불린 함량에서 알부민 농도가 감소하면 y 글로불린 함량이 증가합니다. 아 급성 염증은 알파 및 γ 글로블린의 농도가 동시에 증가하여 알부민 함량이 감소하는 특징이 있습니다.

과 감마 글로불린 혈증의 출현은 질병의 만성 기간 인 hyperalphaglobulinemia를 나타냅니다 - 악화시. 인체에서 단백질은 가수 분해 펩 티다 제로 분해되어 필요에 따라 새로운 단백질을 합성하는데 사용되거나 탈 아미노 (deamination)에 의해 케 토산과 암모니아로 전환됩니다. 혈청 소아에게서 아미노산 함량은 성인의 특성 값에 접근합니다. 생후 1 일 동안에 만 특정 아미노산의 함량이 증가합니다. 이는 먹이의 유형과 신진 대사에 관여하는 효소의 상대적으로 낮은 활성에 달려 있습니다. 이와 관련하여 어린이의 아미노 산성뇨는 성인보다 높습니다.

신생아에서는 생후 1 일째에 생리 식 포자 증 (70 mmol / l)이 관찰됩니다. 삶의 2 ~ 3 일까지 최대 증가 후, 질소 수준은 감소하고 삶의 5-12 일까지 성인 (28 mmol / l)의 수준에 도달합니다. 미숙아에서 남아있는 질소의 양은 어린이의 체중이 낮을수록 높습니다. 소아기의이 기간 동안 Azotemia는 절제와 불충분 한 신장 기능과 관련이 있습니다.

식품의 단백질 함량은 잔류 혈중 질소의 수준에 상당한 영향을 미칩니다. 따라서, 식품 중 단백질 함량이 0.5g / kg 인 경우, 요소 농도는 2.5g / kg - 7.6mmol / l에서 1.5g / kg 6.4mmol / l에서 3.2mmol / l . 어느 정도까지는 신체의 단백질 대사 상태를 반영하는 지표는 소변에서 단백질 대사의 최종 생성물을 배출하는 것입니다. 단백질 대사의 중요한 최종 생성물 중 하나 인 암모니아는 독성 물질입니다. 무해하게 렌더링됩니다.

• 신장을 통해 암모늄 염을 분리함으로써;
• 비 독성 우레아로의 전환;
• 글루타메이트에서 α- 케토 글루 타르 산에 결합함으로써;
• 글루타민에 효소 글루타민 신테 타제의 작용하에 글루타메이트와 결합한다.

성인에서 사람의 질소 대사 산물은 주로 저독성 요소의 형태로 소변으로 배출되며, 그 합성은 간의 세포에 의해 수행됩니다. 성인의 우레아는 배설 된 질소의 총량의 80 %입니다. 신생아와 생후 첫 달의 소아에서 우레아의 비율은 낮습니다 (총 소변 질소의 20-30 %). 우레아 3 개월 미만 소아에서는 0.14 g / (kg-day)이 방출되고, 9-12 개월 -0.25 g / (kg-day)이다. 신생아에서는 총 요로 질소 중 상당량이 요산입니다. 생후 3 개월까지는 28.3 mg / (kg-day), 어른은 8.7 mg / (kg-day)을 할당합니다. 과량의 소변에서의 함량은 신생아의 75 %에서 관찰되는 신장의 요산 산 경색의 원인입니다. 또한 조기 아동의 유기체는 단백질의 질소를 소변에서 10-15 %의 암모니아 형태로, 그리고 성인에서 - 전체 질소의 2.5-4.5 %를 표시합니다. 이것은 처음 3 개월의 소아에서는 간 기능이 충분히 발달되지 않아 과도한 단백질 부하로 인해 유독 한 교환 산물이 나타나고 혈액에 축적 될 수 있다는 사실에 의해 설명됩니다.

크레아티닌이 소변으로 배설됩니다. 격리는 근육 시스템의 발달에 달려 있습니다. 조산아에서는 하루에 3 mg / kg, 하루 중 신생아에서는 10-13 mg / kg, 성인에서는 1.5 g / kg이 방출됩니다.

단백질 신진 대사의 방해

단백질 대사를 기반으로하는 선천성 질환 중 상당 부분에는 아미노산 골절이 있는데, 이는 대사에 관여하는 효소의 결핍에 기반합니다. 현재 30 가지 이상의 상이한 형태의 아미노산증이 기술되어있다. 그들의 임상 증상은 매우 다양합니다.

아미노산 병증의 상대적으로 빈번한 발현은 신경 정신병 장애이다. 많은 aminoatsidopatiyam의 정신 지체 특성의 다양한 정도의 보온 신경 심리학 적 개발 (페닐 케톤뇨증, 호모 시스틴 뇨증, 히스티딘 혈증, 고 암모니아 혈증, tsitrullinemii, giperprolinemii, 질병 Hartnupa 등.), 일반 인구에 비해 수백 배 수만 초과하는 높은 유병률에 의해 입증.

경련성 증후군은 종종 아미노 주름 병증이있는 소아에서 발견되며 경련은 종종 생후 첫 주에 나타납니다. 종종 굴곡 경련이 있습니다. 특히 페닐 케톤뇨증 특유의 것이고, 또한 트립토판과 비타민 B6 (피리독신)의 교환, 글리코 노이드, 루시 노 시스, 프로 틴뇨증 등을 위반하여 발생합니다.

종종 저혈압 (giperlizinemiya, 시스틴 뇨증, glycinemia 등.) 또는, 반대로, 고혈압 (메이플 시럽 소변 질환, 고요 산혈증, Hartnupa 질환, 호모 시스틴 뇨증 등)의 형태로 근육의 변화가있다. 근음의 변화는 주기적으로 증가하거나 감소 할 수 있습니다.

연설 발달의 지연은 histidemia의 특징입니다. 호모 시스틴 뇨증과 - 렌즈의 전위에 homogentisuria - 시각 장애 종종 aminoatsidopatiyah 방향족 황 함유 아미노산 색소 (색소 결핍증, 페닐, 히스티딘 혈증) 증착 발생.

아미노산 병증이있는 피부의 변화는 드문 일이 아닙니다. 교란 (1 차 및 2 차) 색소 침착은 백색증, 페닐 케톤뇨증, 덜 자주 조직 내 혈뇨 및 호모 시스틴 뇨증의 특징입니다. 페닐 케톤뇨증으로 일광 화상이 없을 때의 일사병에 대한 내약성이 관찰됩니다. 펠라그로이드 피부는 Hartnup 질병, 습진 - 페닐 케톤뇨증의 특징입니다. Arginine succinate aminoaciduria를 사용하면 취 약한 모발이 관찰됩니다.

위장 증상은 아미노산 혈증과 매우 흔합니다. 먹이 난이도, 종종 거의 출생 고유 glycinemia, 페닐 케톤뇨증, tirozinozu, tsitrullinemii 및 다른 사람, 구토. 구토는 일시적인하고 신속한 탈수 soporous 상태, 때로는 경련의 원인이 될 수 있습니다. 단백질 함량이 높을수록 더 많은 빈번한 구토가 있습니다. Glycinosis의 경우 ketonomy와 ketonuria, 호흡 곤란이 동반됩니다.

종종, 아르기닌 - 숙시 네이트 acidaminuria는, 호모 시스틴 뇨증은 gipermetioninemii는 tirozinoze 포털 고혈압과 위장관 출혈과 간경변의 개발까지, 간 손상을 관찰했다.

Hyperprolinaemia가 있으면 신장 증상 (혈뇨, 단백뇨)이 나타납니다. 혈액에 변화가있을 수 있습니다. 빈혈은 고혈당증을 특징으로하며, 백혈구 감소증 및 혈소판 증가증은 글리코 노즈입니다. 호모 시스틴 뇨증으로 혈소판 응집은 혈전 색전증의 발생과 함께 증가 할 수 있습니다.

Aminoatsidemiya는 신생아 기 (메이플 시럽 소변 질환, glycinemia, hyperammonaemia)에 표출 할 수 있지만, 상태의 심각성은 일반적으로 인해 손상 아미노산 및 대사 제품과 같은 환자에서 상당한 축적 3-6 개월 자랍니다. 따라서, 질병의이 그룹은 주로 중추 신경계, 간 돌이킬 수없는 변화를 일으키는 질병의 축적, 그리고 다른 시스템에 정당하게 귀속 될 수 있습니다.

아미노산 교환의 위반과 함께, 단백질 합성의 위반에 근거한 질병을 관찰 할 수 있습니다. 각 세포의 핵에서 유전 정보가 염색체에 존재하는 것으로 알려져 있습니다. 염색체는 DNA 분자에 암호화되어 있습니다. 이 정보는 세포질로 전달되는 수송 RNA (tRNA)로 전달되며, 여기서 폴리 펩타이드 사슬을 구성하는 아미노산의 선형 서열로 번역되고 단백질 합성이 일어난다. DNA 나 RNA의 돌연변이는 올바른 구조의 단백질 합성을 방해합니다. 특정 효소의 활성에 따라 다음과 같은 과정이 가능합니다 :

1. 최종 제품의 형성 부족. 이러한 연결이 중요하다면 치명적인 결과가 뒤 따릅니다. 최종 제품이 생활에별로 중요하지 않은 화합물 인 경우, 이러한 증상은 출생 직후에 나타납니다. 이러한 장애의 한 예로 혈우병 (혈우병 성 글로불린 또는 그 함량이 적은 합성물)과 혈소판 응집성 (혈중 fibrinogen이 부족하거나 부족한 상태)이 있으며 출혈이 증가합니다.
2. 중간 대사 산물의 축적. 독성이 있다면 페닐 케톤뇨증이나 다른 아미노산증에서 임상 징후가 나타납니다.
3. 경미한 대사 경로는 중대하고 과부하가 될 수 있으며, 정상적으로 형성된 대사 산물은 알칼리 뇨증과 같이 비정상적으로 많은 양으로 축적되고 배설 될 수 있습니다. 이러한 질병으로는 헤모글로스 병증 (hemoglobinopathies)이 있으며, 여기에는 폴리펩티드 사슬의 구조가 변화합니다. 300 개 이상의 비정상적인 헤모글로빈이 이미 설명되었습니다. 그래서 성인형 헤모글로빈은 특정 서열 (α 사슬에서 141 사슬과 β 사슬에서 146 아미노산)에 아미노산이 포함되어있는 4 개의 폴리 펩타이드 사슬로 구성되어있는 것으로 알려져 있습니다. 그것은 11 번과 16 번 염색체에 암호화되어 있습니다. Glutamine을 valine 형태로 대체하는 것은 gemoglobin C (α2β2) glycine에서 α2-polypeptide 사슬을 가진 헤모글로빈 S가 라이신으로 대체된다. 전체 헤모글로빈 병증 군은 자발적 또는 일종의 용혈성 인자, 즉 헴에 의한 산소 전달에 대한 변화하는 친화력, 종종 비장의 증가에 의해 임상 적으로 나타납니다.

폰 빌레 브란트의 혈관이나 혈소판 인자의 부족은 출혈을 증가 시키며 특히 올랑 제도의 스웨덴 인구에서 흔히 발생합니다.

이 그룹에는 여러 종류의 거대 글로불린 혈증뿐만 아니라 개별 면역 글로불린의 합성에 대한 위반이 포함되어야합니다.

따라서, 단백질 대사의 위독은 위장관에서의 가수 분해 및 흡수 및 중간 대사 수준에서 관찰 될 수있다. 거의 모든 효소의 성분이 단백질 부분을 포함하기 때문에 원칙적으로 단백질 신진 대사의 위반은 다른 유형의 신진 대사를 수반한다는 점을 강조하는 것이 중요합니다.

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